Sonderforschungsbereich (SFB) 1127: Chemische Mediatoren in komplexen Biosystemen, Teilprojekt B09: Enzymatische Modifikation Chemischer Mediatoren

Description: Viele komplexe mikrobielle Merkmale entstehen erst durch multispezies Interaktionen. Wir konnten zeigen, dass Paenibacillus- und Pseudomonas-Stämme gegen amöbielle Fressfinde kooperieren. Diese Strategie beruht darauf, dass der Pseudomonas-Stamm ein für den Räuber ungefährliches Lipopeptid sezerniert. Dieses wird durch den Paenibacillus-Stamm peptidolytisch modifiziert, wodurch ein stark amöbizides Lipopeptid entsteht. Wir werden die strukturellen Grundlagen der Lipopeptid-Prozessierung und den Einfluss des Lipopeptids auf Membranen untersuchen. Dies ermöglich die Identifizierung neuer bioaktiver Verbindungen und liefert Werkzeuge für die Strukturaufklärung komplexer nichtribosomaler Peptide.

SupportProgram

Origins: /Bund/UBA/UFORDAT

Tags: Mikroökologie ? Peptid ? Stoffwechsel ? Angewandte Mikrobiologie ? Applied Microbiology ? Biochemie der Mikroorganismen ? Biochemistry Microorganisms ? Genetics of Microorganisms ? Genetik der Mikroorganismen ? Stoffwechselphysiologie ? Structural Biology ? Strukturbiologie ?

Region: Thuringia

Bounding boxes: 11° .. 11° x 50.91667° .. 50.91667°

License: cc-by-nc-nd/4.0

Language: Deutsch

Organisations

• Friedrich-Schiller-Universität Jena (Projektverantwortung)
• Leibniz-Institut für Naturstoff-Forschung und Infektionsbiologie (Projektverantwortung)
• Umweltbundesamt (Bereitstellung)

Time ranges: 2022-01-01 - 2025-12-04

Alternatives

• Language: Englisch/English
  Title: Sub project B09: Enzymatic Modification of Chemical Mediators
  Description: Many complex microbial traits are only established within multi-species interactions. We found that Paenibacillus and Pseudomonas strains cooperate against amoebal predators. This defense strategy relies on the Pseudomonas strain secreting a lipopeptide, which itself is innocuous to the predator. This compound, however, is peptidolytically modified by the Paenibacillus strain, yielding a lipopeptide, which is highly toxic to the amoebae. We will investigate the structural basis of lipopeptide processing and the influence of the amoebicidal lipopeptide on membranes. This will allow the discovery of novel bioactivity compounds and generate new tools for the structure elucidation of complex nonribosomal peptides. https://ufordat.uba.de/UFORDAT/pages/PublicRedirect.aspx?TYP=PR&DSNR=1140512

Resources

• Webseite zum Förderprojekt

  https://gepris.dfg.de/gepris/projekt/500471686 (Webseite)

Status

Aktiv

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