Das Projekt "Peroxidasen" wird/wurde gefördert durch: Max-Buchner-Forschungsstiftung. Es wird/wurde ausgeführt durch: Technische Universität Dresden, Institut für Biochemie.Bodenproben werden auf Bakterien hin untersucht, die ungewoehnliche Peroxidasen produzieren. Die Enzyme und ihrer Gene sollen isoliert und charakterisiert werden.
Das Projekt "Einsatzmöglichkeiten und Leistungsfähigkeit der Vorwärtsosmose in der Industriewasserwirtschaft" wird/wurde gefördert durch: Europäischer Sozialfond (ESF) / Regierung des Freistaates Sachsen. Es wird/wurde ausgeführt durch: Technische Universität Dresden, Institut für Siedlungs- und Industriewasserwirtschaft, Professur für Verfahrenstechnik in Hydrosystemen.Im Rahmen des Projekts werden die Leistungsfähigkeit und das Betriebsverhaltens der Vorwärtsosmose untersucht, die in Deutschland bisher nicht für die Aufbereitung industrieller Abwässer eingesetzt wird. Dafür wurden Industriebereiche ausgewählt, deren Prozesswässer aus wirtschaftlichen Gründen bisher nicht wiederverwendet oder mit energieintensiven Verfahren aufbereitet werden. Um das breite Anwendungsspektrum im verarbeitenden Gewerbe abzubilden, werden folgende Industriebereiche betrachtet: - Herstellung von Nahrungs- und Futtermitteln, - Herstellung von Papier und Pappe und Waren daraus, - Herstellung von Kraftwagen und Kraftwagenteilen, - Metallerzeugung und -bearbeitung sowie - Herstellung von Metallerzeugnissen. Mit der geleisteten Arbeit wird ein Beitrag zur Technologiebeschreibung und Technologieweiterentwicklung der Vorwärtsosmose für den Einsatz in der industriellen Praxis geleistet, um ein nachhaltiges und ökonomisch vorteilhaftes Verfahren zur industriellen Prozesswasserbehandlung zu etablieren. In Voruntersuchungen werden dafür zunächst Wässer der genannten Industriebranchen untersucht und hinsichtlich potenziell relevanter Parameter für die Vorwärtsosmose analysiert (pH-Wert, Leitfähigkeit, Salzgehalt, Gehalt organischer Inhaltsstoffe, Gehalt an Fouling- und Scalingbildnern (Scaling: Anlagerung von auskristallisierten Salzen an der Membran), Partikelart und -konzentration). Anschließend erfolgt eine Systematisierung dieser Wässer nach den genannten Parametern, um eine für die untersuchten Branchen repräsentative Auswahl an Wässern zur Versuchsdurchführung zu treffen. Diese Wässer dienen im Vorwärtsosmose-Prozess als Feed Solution, wobei die Draw Solution eine kostengünstige, konzentrierte Salz-Lösung ist. Parallel zu den Voruntersuchungen erfolgen Planung, Fertigung und Aufbau einer Versuchsanlage im Labormaßstab. Kernstück ist eine Membrantestzelle zur Prüfung und Charakterisierung unterschiedlicher Membranen sowie zu Eignungsversuchen mit verschiedenen Wässern als Feed Solution. Die anschließenden experimentellen Untersuchungen erfolgen hinsichtlich der eingesetzten Wässer und der eingesetzten Membranmaterialien. Dafür werden die in den Voruntersuchungen charakterisierten Wässer mit kommerziell verfügbaren Vorwärtsosmose-Membranen, herkömmlichen Umkehrosmose-Membranen sowie Neuentwicklungen behandelt. Die Ergebnisse dienen der Beurteilung von Leistungsfähigkeit und Betriebsverhalten der entsprechenden Membranen. (Text gekürzt)
Das Projekt "PeroxyMEER - Erweiterung des Spektrums Peroxygenasen-basierter Hydroxylierungen durch eine Kombination von neuen Enzymen, neuem Metagenom-Screening, Enzym-Engineering und Reaktionstechnik" wird/wurde gefördert durch: Arbeitsgemeinschaft Industrieller Forschungsvereinigungen 'Otto-von-Guericke' e.V.. Es wird/wurde ausgeführt durch: Internationales Hochschulinstitut Zittau der TU Dresden, Professur für Umweltbiotechnologie.Die selektive Aktivierung von C-H-Bindungen zur Funktionalisierung einfacher Ausgangssubstanzen ist eine chemische Traumreaktion zur Erhöhung der strukturellen Komplexität von Verbindungen in der organischen Synthese. Chemische Methoden für entsprechende Umsetzungen stehen jedoch nur begrenzt zur Verfügung, sodass Biokatalysatoren im Hinblick auf Oxyfunktionalisierungen ein enormes Potential bergen. Dank milder Reaktionsbedingungen, dem Verzicht auf Edel- und Schwermetallkatalysatoren sowie der hohen chemischen Selektivität sind diese biokatalytischen Oxyfunktionalisierungen wirtschaftlich bedeutsam und stellen eine nachhaltige Alternative zu rein chemischen Prozessen dar Obgleich bereits eine ganze Reihe biotechnologisch interessanter Enzyme existiert, die industriell relevante Oxygenierungen katalysieren, können bisher nur wenige Enzyme wegen ihres intrazellulären Vorkommens und komplexer Anforderungen an Kosubstrate und Hilfsproteine technisch eingesetzt werden. Als besonders vielseitige Biokatalysatoren sind in diesem Kontext die Cytochrom-450-Monooxygenasen zu nennen. Die Nutzbarkeit von isolierten P450-Enzymen und anderen Monooxygenasen in der Synthesechemie ist allerdings nur eingeschränkt möglich, da sie häufig schwierig zu isolieren, wenig stabil und ihre Kosubstrate - NADH oder NADPH - teuer sind. In den letzten Jahren wurden hier - unter anderem von den Antragsstellern - mittels Enzym- und Reaktions-Engineering zwar erhebliche Verbesserungen hinsichtlich der technischen Einsetzbarkeit erreicht, durch die Entdeckung der pilzlichen Peroxygenasen steht nun aber ein komplett neues und vielversprechendes Werkzeug für die Synthesechemie zur Verfügung. Die Peroxygenase des Basidiomyceten Agrocybe aegerita (früher AaP, heute AaeUPO) ist das erste extrazelluläre, Aromaten und Alkane oxygenierende Enzym, das die Selektivität von P450-Enzymen mit der Verwendung des günstigen Kosubstrates Wasserstoffperoxid der Peroxidasen vereint. Inzwischen wurden fünf weitere pilzliche Peroxygenasen beschrieben. Diese Enzyme weisen bereits als Wildtyp-Enzyme ein breites Substratspektrum auf. Beispielsweise wurde gezeigt, dass Peroxygenasen unterschiedlichste aliphatische, aromatische und heterocyclische (u.a. schwefelhaltige) Substrate oxidieren und peroxygenieren können. Die im Vorhaben adressierten Peroxygenasen besitzen eine für oxygenierende Biokatalysatoren bisher ungekannte 'Anspruchslosigkeit' und Vielseitigkeit. Damit stellen diese H2O2-abhängigen Enzyme einen idealen Ausgangspunkt dar, um die beschriebenen Probleme bei der Anwendung der P450-Systeme zu umgehen und so neue und effiziente biokatalytische Hydroxylierungsprozesse zu entwickeln.
Das Projekt "Photokatalytische in-situ Wasserstoffperoxid-Produktion für die Biokatalyse mit Peroxidasen" wird/wurde gefördert durch: Deutsche Forschungsgemeinschaft. Es wird/wurde ausgeführt durch: DECHEMA Forschungsinstitut Stiftung bürgerlichen Rechts.Der Einsatz von Biokatalysatoren, beispielsweise Oxidoreduktasen, in der organischen Synthese ermöglicht außerordentlich selektive, somit nachhaltige und umweltschonende chemische Prozesse. Viele Enzyme können bereits in der Industrie eingesetzt werden, meist ist die Nutzung jedoch limitiert durch die notwendigen Cofaktoren. Peroxidasen besitzen den Vorteil, dass ihr Cofaktor, Wasserstoffperoxid, preiswert und einfach herzustellen ist. Eine Herausforderung bei der Verwendung dieser Enzymklasse ist jedoch die Instabilität dieser gegenüber ihrem eigenen Cofaktor Wasserstoffperoxid. Ziel dieses Projektes ist es Peroxidasen mit der jeweils idealen und somit enzymschonenden Konzentration an Wasserstoffperoxid zu versorgen. Hierdurch werden die Enzymstabilität und somit auch TTN (total turnover number) der Reaktion erhöht. Um dies zu erreichen, wird die photokatalytische Wasserstoffperoxid-Herstellung durch Titandioxid und andere Photokatalysatoren unter verschiedenen Bedingungen untersucht. Das optimierte Verfahren wird anschließend mit der Peroxidase zu einem integrierten photobiokatalytischen Prozess kombiniert.
Das Projekt "POD Immobilisierung - Immobilisierung von bio-katalytisch wirksamen Peroxidasen an textilen Trägermaterialien, POD Immobilisierung - Immobilisierung von bio-katalytisch wirksamen Peroxidasen an textilen Trägermaterialien" wird/wurde gefördert durch: Bundesministerium für Bildung und Forschung. Es wird/wurde ausgeführt durch: Universität Gießen, Institut für Lebensmittelchemie und Lebensmittelbiotechnologie.Das Hauptziel des Teilvorhabens, Peroxidasen aus Pilzen, die entweder aus Submers Kulturen von Basisdiomyceten selbst isoliert oder von den Partnern ASA und AB Enzymes (assoziierter Partner) zur Verfügung gestellt werden, nach der Immobilisierung an geeigneten Trägertextilien bzgl. ihrer Enzymaktivitäten zu untersuchen. Zur biochemischen Charakterisierung der immobilisierten Peroxidasen (Km, kcat) dienen dabei neben allgemeinen Peroxidase-Modellsubstraten wie ABTS insbesondere Bixin und beta-Carotin. Ein besonderes Augenmerk liegt daneben auf der Bereitstellung des erforderlichen Cofaktors H2O2 in geeigneter Konzentration. Darüber hinaus werden die immobilisierten Peroxidasen im wiederholten oder dauerhaften Einsatz zur Bleichung von Molke erprobt. Die Bleichung der Molke wird mittels CIELab-System quantitativ erfasst. Zur biochemischen Charakterisierung der freien und textil-geträgerten Peroxidasen dienen photometrische und elektrophoretische Untersuchungen. Wichtige Parameter sind die Erfassung der (Rest)aktivität der Peroxidasen nach der Immobilisierung, die Detektion eines eventuellen Übergangs des Enzyms in die Lebensmittelmatrix Molke, sowie die Einstellung einer optimalen Konzentration des Cofaktors H2O2.
Das Projekt "POD Immobilisierung - Immobilisierung von bio-katalytisch wirksamen Peroxidasen an textilen Trägermaterialien^POD Immobilisierung - Immobilisierung von bio-katalytisch wirksamen Peroxidasen an textilen Trägermaterialien, POD Immobilisierung - Immobilisierung von bio-katalytisch wirksamen Peroxidasen an textilen Trägermaterialien" wird/wurde gefördert durch: Bundesministerium für Bildung und Forschung. Es wird/wurde ausgeführt durch: Deutsches Textilforschungszentrum Nord-West gGmbH (DTNW).1. Vorhabenziel: Gemäß der partnerspezifischen Kernkompetenz des DTNW ist es das Hauptziel des Teilvorhabens innerhalb des Kooperationsprojektes, die von den Partnern zur Verfügung gestellten Peroxidasen nach unterschiedlichen Verfahren an textilen Trägermaterialien dauerhaft zu immobilisieren. In Zusammenarbeit mit den Partnern sollen die permanent fixierten Enzyme hinsichtlich ihrer Leistungsfähigkeit am Beispiel der Bleichung von Molke getestet und entsprechend optimiert werden. 2. Arbeitsplanung: Die Immobilisierung von unterschiedlichen Katalysatoren an textilen Trägermaterialien wird am DTNW seit vielen Jahren im Arbeitsbereich 'Biotechnologie & Katalyse' erfolgreich erforscht. Entsprechend seiner Expertise liegt die Kernzuständigkeit des DTNW innerhalb des FuE-Vorhabens bei der Immobilisierung von Peroxidasen an geeigneten textilen Trägermaterialien. Diese werden über nasschemische oder photochemische Methoden unter Zuhilfenahme von Ankermolekülen und vernetzenden Reagenzien (Cycanurchlorid, Glutardialdehyd, Polycarbodiimid etc.) an unterschiedlichen textilen Trägern permanent fixiert und über entsprechende Analyseverfahren vollständig charakterisiert (REM, UV-Vis, FT-IR (ATR), Farbreaktionen, Ninhydrin-Test, ICP-OES etc.).
Das Projekt "POD Immobilisierung - Immobilisierung von bio-katalytisch wirksamen Peroxidasen an textilen Trägermaterialien^POD Immobilisierung - Immobilisierung von bio-katalytisch wirksamen Peroxidasen an textilen Trägermaterialien^POD Immobilisierung - Immobilisierung von bio-katalytisch wirksamen Peroxidasen an textilen Trägermaterialien, POD Immobilisierung - Immobilisierung von bio-katalytisch wirksamen Peroxidasen an textilen Trägermaterialien" wird/wurde gefördert durch: Bundesministerium für Bildung und Forschung. Es wird/wurde ausgeführt durch: Heimbach Filtration GmbH.
Das Projekt "POD Immobilisierung - Immobilisierung von bio-katalytisch wirksamen Peroxidasen an textilen Trägermaterialien^POD Immobilisierung - Immobilisierung von bio-katalytisch wirksamen Peroxidasen an textilen Trägermaterialien^POD Immobilisierung - Immobilisierung von bio-katalytisch wirksamen Peroxidasen an textilen Trägermaterialien^POD Immobilisierung - Immobilisierung von bio-katalytisch wirksamen Peroxidasen an textilen Trägermaterialien, POD Immobilisierung - Immobilisierung von bio-katalytisch wirksamen Peroxidasen an textilen Trägermaterialien" wird/wurde gefördert durch: Bundesministerium für Bildung und Forschung. Es wird/wurde ausgeführt durch: ASA Spezialenzyme GmbH.Ziel dieses Vorhabens ist die Herstellung verschiedener Peroxidasen und die Entwicklung unterschiedlicher Verfahren zur Immobilisierung des Enzyms an textile Trägermaterialien. Die immobilisierten Enzyme sollen dann in Kooperation mit den Projektpartner zur Bleiche von Molke eingesetzt werden. Dabei wird zunächst das Verfahren zunächst im Batch und danach im kontinuierlichen Betrieb entwickelt. Eine Optimierung des Verfahrens hinsichtlich Enzymeinsatz und Effektivität sowie ein Scale-up wird unter ökonomischen Aspekten durchgeführt. Abschließend erfolgt eine Wirtschaftlichkeitsbetrachtung. Zunächst werden verschiedene Peroxidasen hergestellt und den Projektpartnern für Versuche zur Verfügung gestellt. Weiterhin werden Testsysteme zur Messung der Aktivität der immobilisierten Enzyme auf den verschiedenen Trägermaterialien entwickelt. Je nach Ergebnissen der Immobilisierungsversuche werden weitere Peroxidasen entwickelt oder die Produktion der bereits erfolgreich eingesetzten Enzyme optimiert. Danach wird ein Testsystem zur Beurteilung der Wirkung der Peroxidase in Molke entwickelt und gemeinsam mit den Projektpartnern das Verfahren zur Bleichung von Molke konzipiert und optimiert.
Das Projekt "Optimierte Überführung der Cellulose und Hemicellulose von Getreidestroh in Zuckermonomere durch den kombinierten Einsatz der Thermodruckhydrolyse und neuartiger Enzymquellen^Teilvorhaben 4: Produktion und Optimierung glycolytischer Enzyme, Teilvorhaben 3: Cellulose-abbauende Archaea" wird/wurde gefördert durch: Bundesministerium für Ernährung und Landwirtschaft. Es wird/wurde ausgeführt durch: Leibniz-Institut DSMZ - Deutsche Sammlung von Mikroorganismen und Zellkulturen GmbH.Um den Aufschluss der Lignocellulose aus Getreidestroh kostengünstiger und effizienter zu machen sollen mikrobieller Enzyme wie Cellulasen, Hemicellulasen, Laccasen und Peroxidasen aus extremophilen Mikroorganismen (vorwiegend Archaea) isoliert werden. Die DSMZ besitzt weltweit die umfangreichste Sammlung extremophiler Mikroorganismen. Das Temperaturoptimum der Cellulaseenzyme dieser extremophilen Organismen liegt oft bei etwa 80 Grad C, was u.a. die Gefahr einer Kontamination mit anderen mesophilen Bakterien reduziert. Dadurch wird sich die Ausbeute an Zucker und damit in Folge auch die Bioethanolproduktion erhöhen. Um das Ziel zu erreichen, wird die DSMZ zunächst extremophile Organismen auf ihre cellulolytische Aktivitäten hin untersuchen und dem Verbundpartner SeqLab zur DNA-Sequenzierung zur Verfügung stellen. Außerdem wird die DSMZ SeqLab bei der Suche nach cellulolytischen Genen, die durch Metagenomanalyse von Umweltproben erhalten wurden, mit ihrer Bioinformatik unterstützen. Die Neuisolate der cellulolytischen Mikroorganismen werden von der DSMZ in Reinkultur genommen, chemotaxonomisch charakterisiert und unter besonderer Berücksichtigung der metabolischen Eigenschaften phänotypisiert werden. Dies ist notwendig um die Neuisolate valide benennen zu können. Die axenischen Kulturen der identifizierten Stämme werden an der DSMZ durch Gefriertrocknung und Lagerung konserviert, damit sie für die Herstellung von Enzymen zur Verfügung stehen.
Das Projekt "IBÖM02: XenoKat: Entwicklung eines biokatalytisch arbeitenden Biofilters auf Basis zellularer metallischer Werkstoffe für den gezielten Abbau von Xenobiotika" wird/wurde gefördert durch: Bundesministerium für Bildung und Forschung. Es wird/wurde ausgeführt durch: Technische Universität Dresden, Institut für Lebensmittel- und Bioverfahrenstechnik.Xenobiotika werden durch den Menschen in die Stoffkreisläufe der Natur eingebracht und nehmen dort undefiniert Einfluss; es sind regelrechte anthropogene Fußabdrücke, bestehend aus Schmerzmitteln, Antibiotika, Hormonen und anderen Chemikalien. Die bestehenden Wasser- und Abwasserreinigungsanlagen sind derzeit nicht in der Lage diese Frachten vollständig zu eliminieren, sodass diese in die Umwelt gelangen und dort undefiniert Einfluss nehmen können. Untersuchungen an Fischen, Lurchen und Wasserorganismen belegen die Schädigung der Wasserorganismen. Xenobiotika werden auch bereits in den großen Wasserreservoirs der Erde detektiert, die Prognose für die nächsten Jahre zeigt eine 30% Steigerung der Emissionen auf. Im Rahmen des Forschungsprojektes soll ein Filtersystem entwickelt werden, welches Xenobiotika aus belasteten Wässern entfernt. Das Projekt ordnet sich in die zukünftige notwendige vierte Abwasserreinigungsstufe von Kläranlagen ein, um die Ressource Wasser zu schützen. Die Produktidee nutzt immobilisierter Pilzenzyme als Biokatalysatoren. Das Biokat-Filtersystem soll modular aufgebaut, mehrfach regenerierbar und austauschbar gestaltet werden. Es besteht aus einem durchströmten Filtergehäuse und dem Filter- bzw. Trägermaterial, welches aus zellularen biofunktionalisierten metallischen oder keramischen Werkstoffen besteht. Die Materialauswahl und die immobilisierten Enzyme sind entscheidend für den Wirkungsgrad. Im Vordergrund stehen die Laccasen und Peroxidasen aus Basidiomyceten, sie können Xenobiotika insbesondere ringförmige (aromatische) organische Substanzen durch enzymatische Biokatalyse spalten und so leichter biologisch abbaubar machen. Im Rahmen einer ersten Sondierungsphase wurden die Mitstreiter für die Projektidee mit wissenschaftlicher und wirtschaftlicher Fachkompetenz gefunden sowie erste Versuchspläne umgesetzt. Das interdisziplinäre Fachkonsortium besteht aus Biotechnologen, Werkstoffwissenschaftlern, Wasserwissenschaftlern sowie Wirtschaftsingenieuren aus der Praxis. Die positive Evaluierung durch das BMBF wurde erreicht, die Machbarkeitsphase beginnt im Mai 2017.
| Origin | Count |
|---|---|
| Bund | 21 |
| Type | Count |
|---|---|
| Förderprogramm | 21 |
| License | Count |
|---|---|
| offen | 21 |
| Language | Count |
|---|---|
| Deutsch | 21 |
| Englisch | 1 |
| Resource type | Count |
|---|---|
| Keine | 11 |
| Webseite | 10 |
| Topic | Count |
|---|---|
| Boden | 13 |
| Lebewesen & Lebensräume | 19 |
| Luft | 10 |
| Mensch & Umwelt | 21 |
| Wasser | 11 |
| Weitere | 21 |